提出了泛HLA-DR結(jié)合表位（PADRE-肽AKFVAAWTLKAAA）作為簡單的表位肽，其可用于合成和重組疫苗的開發(fā)。

T細(xì)胞表位通過MHC分子呈現(xiàn)在抗原呈遞細(xì)胞的表面上。這些T細(xì)胞表位通常是大小在8至11個氨基酸之間的肽，并顯示MHC特異性序列基序。這些抗原肽是通過蛋白水解細(xì)胞質(zhì)中的非結(jié)構(gòu)蛋白和結(jié)構(gòu)蛋白而產(chǎn)生的。然后，肽-MHC-1復(fù)合物被抗原呈遞細(xì)胞轉(zhuǎn)運到細(xì)胞表面，并被CD8 +細(xì)胞毒性T淋巴細(xì)胞（CTL）識別。這種相互作用引起CTL的分化。激活的CTL裂解受感染的細(xì)胞，分泌細(xì)胞因子并繁殖。這種機制可確保識別出被病毒，細(xì)胞內(nèi)細(xì)菌或腫瘤細(xì)胞感染的細(xì)胞，因為病原體或癌癥特異性的MHC肽復(fù)合物存在于細(xì)胞表面。CTL可以檢測并消除此類異常細(xì)胞。MHC-1和II分子的基因是多態(tài)的。每個MHC等位基因均具有不同的肽結(jié)合基序，可識別定義序列位置中的某些氨基酸錨殘基。